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| Chymotrypsin B | ||
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| Bändermodell von Chymotrypsin nach PDB 4cha. Die katalytische Triade – Aspartat-102, Histidin-57, Serin-195 – und ein Ausschnitt des Inhibitors Eglin C (violett) sind hervorgehoben | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 241 = 13+131+97 AA | |
| Präkursor | Chymotrypsinogen B (245 AA) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | CTRB1 | |
| Externe IDs | ||
| Arzneistoffangaben | ||
| ATC-Code | B06AA04, S01KX01 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.1, Serinprotease | |
| MEROPS | S01.152 | |
| Substrat | Tyr-+-Xaa, Trp-+-Xaa, Phe-+-Xaa, Leu-+-Xaa | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Trypsin | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Chymotrypsin B ist ein Verdauungsenzym, das in seiner Struktur dem Trypsin sehr ähnlich ist, sich aber von ihm insbesondere durch seine milchgerinnende Wirkung unterscheidet. Die humanen Chymotrypsine B und C gehören zu den Serinproteasen und sind innerhalb der höheren Säugetiere nahezu identisch. Mehrere andere Chymotrypsine von Meereslebewesen und Insekten wurden identifiziert.
Chymotrypsin B wird im Pankreas in Form einer inaktiven Zymogen-Vorstufe (Chymotrypsinogen) gebildet. Die Spaltung von Chymotrypsinogen in drei Untereinheiten erfolgt durch Trypsin im Dünndarm, der Zusammenbau der Untereinheiten wandelt es zur aktiven Form (Chymotrypsin) um.